Аминокислоты

Аминокислоты

Содержание:

Введение

Классификация аминокислот

Виды изомерии аминокислот

Двухосновные моноаминокислоты

Одноосновные диаминокислоты

Оксиаминокислоты

Серосодержащие аминокислоты

Гетероциклические аминокислоты

Способы получения аминокислот

Химические свойства аминокислот:

А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила.

Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия аминогруппы.

В) Свойства аминокислот, зависящие от совместного наличия карбоксильной и аминогруппы

Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием аминокислот.

Связывание минерального азота аминокислотами.

Список использованной литературы

Введение

Аминокислоты - такие кислоты, которые помимо карбоксильной группы содержат аминогруппу NH2.

Классификация аминокислот

1) по углеводородному радикалу (предельные, непредельные, ароматические, циклические, гетероциклические.)

2) по числу карбоксильных групп (одноосновные, двухосновные и тд.)

3) по числу аминогрупп (моноамино, диамино и тд.)

4) по наличию других функциональных групп (оксиаминокислоты, серосодержащие аминокислоты)

Виды изомерии аминокислот

1) изомерия углеродного скелета

2) изомерия положения аминогруппы: 2,в, г и б

В природных условиях, как правило, встречаются б-аминокислоты. Они образуют мономерные звенья белковых молекул, то есть входят в состав белка.

3) оптическая изомерия. Аминокислоты, которые встречаются в природе L-ряда. Рассмотрим оптическую изомерию на примере б-аминопропионовой кислоты.

СH3 - *CH - C = O б-аминопропионовая кислота, или аланин.

NH2 OH

Оптические изомеры:

ОН OH

С = О C = O

Н - С - NH2 H2N - C - H

CH3 CH3

D-изомер(-) L- изомер (+)

L - изомеры отличаются от D - изомеров вкусом. D-изомеры сладкие, а L- изомеры горькие или безвкусные. Природные аминокислоты это L- изомеры. В биологическом отношении аминокислоты очень важные соединения, так как из их остатков строятся белковые молекулы. В состав белков входят 20-25 аминокислот. Это следующие:

1) СH2 - C = O аминоуксусная кислота, или глицин

NH2 OH

2)CH3 - CH - C = O б- аминопропионовая кислота, аланин

NH2 OH

3) СH3 - CH - CH - C = O валин

CH3 NH2 OH

4) CH3 - CH - CH2 - CH - C = O лейцин

CH3 NH2 OH

5) CH3 - CH2 - CH - CH - C = O изолейцин

CH3 NH2 OH

6) C6H5 - CH2 - CH - C = O фенилаланин

NH2 OH

Двухосновные моноаминокислоты

1) O = C - CH - CH2 - C = O аспарагиновая кислота

HO NH2 OH

Амид этой кислоты называется аспарагин. Причем на аминогруппу замещается гидроксил наиболее удаленный от аминогруппы:

O = C - CH - CH2 - C = O - аспарагин

HO NH2 NH2

2) O = C - CH - CH2 - CH2 - C = O - глутаминовая кислота

HO NH2 OH

O = C - CH - CH2 - CH2 - C = O - глутамин (амид глутаминовой кислоты)

HO NH2 NH2

Одноосновные диаминокислоты

1) CH2 - CH2 - CH2 - CH - C = O - орнитин

NH2 NH2 OH

2) CH2 - CH2 - CH2 - CH2 - CH - C = O - лизин

NH2 NH2 OH

3) NH = C - NH - CH2 - CH2 - CH2 - CH - C = O -аргинин, в процессе обмена преобразуется в к-ту цитруллин

NH2 NH2 OH

4) NH2 - C - NH - CH2 - CH2 - CH2 - CH - C = O -цитруллин

O NH2 OH

Оксиаминокислоты

1) СH2 - CH - C = O - серин

OH NH2 OH

2) CH3 - CH - CH - C = O - треонин

OH NH2 OH

3) HO -C6H4 - CH2 - CH - C = O - оксифенилаланин или тирозин

NH2 OH

Серосодержащие аминокислоты

1) CH2 - CH - C = O - цистеин

SH NH2 OH

2) CH2 - CH - C = O - цистин

S NH2 OH

S

CH2 - CH - C = O

NH2 OH

3) CH3 - S - CH2 - CH2 -CH - C = O метионин

NH2 OH

Гетероциклические аминокислоты

1) H2C CH2 2) OH - HC CH2

OH

H2C CH - C = O H2C CH - C =O

NH OH NH

пролин оксипролин

3) N C - CH2 - CH - C = O 4) CH NH2 OH

NH2 OH HC C C - CH2 - CH - C = O

HC CH HC C CH

NH CH NH

гистидин триптофан

Среди всех аминокислот 9 являются незаменимыми, то есть они в тканях синтезироваться не могут и должны поступать с пищей. Это кислоты:

1) Валин;

2) Лейцин;

3) Изолейцин;

4) Фенилаланин;

5) Лизин;

6) Треонин;

7) Метионин;

8) Гистидин;

9) Триптофан.

Способы получения аминокислот

1.Аминокислоты получаются при гидролизе белка, который протекает при нагревании белковых веществ при температуре равной 1000С , в присутствии серной кислоты в течении 24-48 часов. Этот способ применяется при количественном и качественном определении аминокислот в белке, как правило, методом хроматографии.

2.Действие аммиака на галогенкислоты:

CH2 - C = O + NH3 HCL + CH2 - C = O

CL OH NH2 OH

хлоруксусная глицин

кислота

3. Присоединение аммиака к непредельным кислотам (таким способом получают в-аминокислоты).

CH2 = CH - C = O + HNH2 CH2 - CH2 - C = O

OH NH2 OH

акриловая к-та в - оксипропионовая к-та

Присоединение водорода идет против правила Марковникова, так как сопряженные двойные связи.

4.Восстановительное аминирование. Протекает в растительных и животных организмах. Это способ связан с введением аминогруппы в кетокислоту. Протекает в два этапа:

ОН OH ОН

С = О +NH3 C = O +2H. С = O

С = О -H2O C = NH СH - NH2

СН3 CH3 CH3

пировино- иминокислота аланин

градная к-та

Химические свойства аминокислот:

Они зависят от наличия:

1)карбоксильной группы

2)аминогруппы

3)от совместного наличия двух этих групп.

А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила.

Аминокислоты, как и любые кислоты, способны образовывать: а)соли; б)галогенангидриды; в)сложные эфиры; г)амиды; д)ангидриды; е)подвергаются декарбоксилированию.

R - CH - C = O + H2O - соль

NH2 ONa NH2 CL

R - CH - C = O -хлорангидрид

R - CH - C = O R - CH - C = O + H2O

NH2 OH NH2 O - CH3 - сложный эфир

R - CH - C = O + H2O

NH2 NH2 - амид

R - CH2 - амин

NH2

Реакция декарбоксилирования аминокислот протекает в присутствии ферментов декарбоксилаз, а также при разложении белковых соединений, в результате таких реакций образуются амины (низшие амины содержатся в кишечных газах и имеют неприятный запах).

NH2 - CH2 - CH2 - CH2 - CH2 - CH - C = O -CO2 NH2 - (CH2)5 - NH2

лизин NH2 OH диамин пептаметилендиамин (кадаверин)

Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия аминогруппы.

1) Реакции ацилирования (ацил- радикал кислоты). По этой реакции один водород аминогруппы замещается на радикал кислоты - ацил. Примером может служить реакция обезвреживания бензойной кислоты в организме животных:

C6H5 - C = O + HNH2 - CH2 - C = O C6H5 - C = O OH

OH OH NH - CH2 - C = O

бензойная к-та глицин гиппуровая к-та

2) Реакция аминирования (амин- углеводородный радикал). По этой реакции один водород аминогруппы замещается на углеводородный радикал - амин (такие реакции проводятся в лаборатории, когда надо протитровать аминокислоту, то есть количественно определить аминокислоту).

OH

CH3 - CH - C = O + CH3 - I HI + CH3 - CH - C = O

NH2 OH NH - CH3

аланин пористый

метил

По этой реакции аминогруппа как бы зажимается в тиски, блокируется и становится нереакционноспособной. Реакционноспособной становится только карбоксильная группа.

3) Реакции дезаминирования. Дезаминирование- это отщепление аминогруппы в виде аммиака. Такие реакции протекают в обменных процессах, а часто и при нарушении обмена. Они ведут к распаду аминокислот. Различают четыре вида дезаминирования:

а) окислительное дезаминирование.

OH OH OH

C = O +O C = O +H2O C = O + NH3

CH - NH2 ОКИСЛЕНИЕ C = NH C = O

CH3 CH3 CH3

аланин иминокислота кетокислота (пировиноградная)

Окислительное дезаминирование - процесс, обратный восстановительному аминированию.

б) восстановительное дезаминирование. Протекает под действием водорода:

OH OH

C = O +2H C = O + NH3

CH - NH2 CH2

CH3 CH3

аланин пропионовая(предельная) к-та

в) гидролитическое дезаминирование. Протекает под действием воды. При этом из аминокислоты образуются оксикислоты:

OH OH

C = O +HOH C = O + NH3

CH - NH2 CH - OH

CH3 CH3

аланин оксикислота (молочная)

г) внутримолекулярное дезаминирование:

R R

CH2 CH

CH - NH2 ПРОТЕКАЕТ В ОСНОВНОМ В МИКРООРГАНИЗМАХ CH + NH3

C = O C = O

OH OH

непредельная к-та

Основной путь дезаминирования - это окислительное дезаминирование. Этот вид дезаминирования преобладает у животных, растений и большинства микроорганизмов. Происходит под действием ферментов дегидрогеназ. Однако, активность дегидрогеназы тканей животных для большинства аминокислот очень низкая. Активна только дегидрогеназа глутаминовой кислоты. Поэтому большинство аминокислот в организме животных дезаминируются непрямым путем. Непрямое окислительное дезаминирование характеризуется предварительным переаминированием аминокислот с б- кетоглутаровой кислотой:

COOH COOH

R CH2 R CH2

CH - NH2 + CH2 C = O + CH2

COOH C = O COOH CH - NH2

COOH COOH

амино- б-кетоглутаровая кетокис- глутаминовая

кислота к-та лота кислота

Образующаяся при этом глутаминовая кислота затем дезаминируется под действием глутаматдегидрогеназы до б-кетоглутаровой кислоты, которая может снова участвовать в непрямом дезаминировании других аминокислот.

COOH COOH COOH

CH2 CH2 CH2

CH2 -2H CH2 +H2O CH2 + NH3

CH - NH2 C = NH C = O

COOH COOH COOH

глутаминовая иминокислота б-кетоглутаовая к-та

к-та

В) Свойства аминокислот, зависящие от совместного наличия карбоксильной и аминогруппы

1)Амфотерные свойства одноосновных моноаминокислот. Реакция водных растворов таких аминокислот на лакмус нейтральна. Это объясняется тем, что карбоксильная группа обладает кислотными свойствами, а аминогруппа - основными. Эти группы взаимодействуют с образованием, так называемых внутренних солей. Внутренние соли - это соли, образующиеся в результате взаимодействия кислотных и основных групп, находящихся в пределах одной и той же молекулы. При образовании внутренних солей аминокислот ион водорода отщепляется от карбоксильной группы и присоединяется к аминогруппе, которая превращается как бы в ион замещенного аммония. Например, для аланина:

CH3 - CH - C = O CH3 - CH - C = O -

NH2 OH +NH3 O

внутренняя соль (имеет два полюса + и -).

ОН

Такие аминокислоты ( с одной - С = О и одной NH2) обладают амфотерными свойствами, они могут реагировать как с кислотами, так и с основаниями, образуя при этом комплексные соли. Взаимодействие аминокислоты с кислотой:

CH3 - CH - C = O + H+CL- CH3 - CH - C = O +

+NH3 O- NH3 OH CL-

комплексная соль, где аминокислота является катионом

Взаимодействие со щелочью:

CH3 - CH - C = O + NaOH CH3 - CH - C = O -

+NH3 O- NH2 O- Na+ + H2O

комплексная соль, где аминокислота является анионом

2) Образование ди- три и полипептидов. Эта реакция протекает в организме под действием ферментов пептидаз. Она ведет к образованию первичной структуры белка. При образовании дипептида две аминокислоты связываются пептидной связью. При этом одна аминокислота реагирует карбоксильной группой , а другая - аминогруппой.

CH3 - CH - C = O + HNH - CH2 - C = O -H2O CH3 - CH - C - NH - CH2 - C = O

NH2 OH OH NH2 O OH

аланин глицин дипептидаланинглицин

- С = О -пептидная связь

NH

Та аминокислота, от которой уходит гидроксил карбоксильной группы, то есть остается кислотный радикал - ацил, меняет окончание «ин» на «ил».

3) Особое поведение аминокислот при нагревании, в присутствии водоотнимающих веществ.

а) б- аминокислоты при нагревании образуют циклические амиды - дикетопиперазины. взаимодействуют две молекулы :

H3C H3C

CH - C = O CH - C = O

H2N OH -2H2O NH NH

HO NH2 O = C - HC

O = C - CH CH3

CH3 дикетопиперазин (2, 5 -диметил - 3, 6 дикетопиперазин)

Для разных кислот радикалы при группе - СН могут быть разными, а ядро дикетопиперазина одно и то же. По мнению русских ученых Землинского, Садикова дикетопиперазины содержатся в полипептидных цепях. Они связывают остатки аминокислот также, как и пептидные связи.

б) в-аминокислоты при нагревании теряют молекулу аммиака и превращаются в непредельные кислоты.

CH3 - CH - CH2 - C = O -NH3 CH3 - CH = CH - C = O

NH2 OH OH

В-аминомасляная к-та кротоновая к-та

в) г-аминокислоты при нагревании, выделяя воду , образуют внутримолекулярные циклические амиды, так называемые лактамы:

CH2 - CH2 - CH2 - C = O H2C - CH2

NH2 OH H2C C = O - лактам г-аминомасляной к-ты

г-аминомасляная к-та NH

Лактам капроновой кислоты при полимеризации образует волокно-капрон.

Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием аминокислот.

Эти процессы протекают в организмах растений и животных. Имеются такие соединения, которые способны либо выделять водород, либо поглощать его (присоединять). При биологическом окислении идет отщепление двух атомов водорода, а при биологическом восстановлении - присоединение двух томов водорода. Рассмотрим это на примере цистеина и цистина.

CH2 - CH - C = O CH2 - CH - C = O

HS NH2 OH -2H S NH2 OH

HS NH2 OH +2H S NH2 OH

CH2 - CH - C = O CH2 - CH - C = O

цистеин цистин

восстановленная форма окисленная форма

Две молекулы цистина, теряя два атома водорода, образуют окисленную форму - цистеин. Этот процесс обратимый, при присоединении двух атомов водорода к цистину образуется цистеин - восстановленная форма. Аналогично протекает процесс окислительно- восстановительный на примере трипептида - глутатиона, который состоит из трех аминокислот: глутаминовой, глицина и цистеина.

цистеин

O = C - NH - CH - CH2 - SH O = C - NH - CH - CH2 - S - S -CH2 - CH - NH - C = O

CH2 C = O -2Н CH2 C = O C = O CH2

CH2 NH +2Н CH2 NH NH CH2

CH - NH2 CH2 глицин CH - NH2 CH2 CH2 CH - NH2

C = O C = O C = O C = O C = O C = O

OH OH OH OH OH OH

(2 молекулы)

трипептид восстановленная форма гексапептид - окисленная форма

При окислении отщепляется 2 атома водорода и соединяются две молекулы глутатиона и трипептид превращается в гексапептид, то есть окисляется.

Связывание минерального азота аминокислотами.

У растений при избытке азота в почве аминокислоты (аспарагиновая и глутаминовая) способны связывать его в виде аммиака с образованием амидов - глутамина и аспарагина.

OH NH2

C = O C = O

CH2 CH2

CH2 + NH3 CH2

CH - NH2 CH - NH2

C = O C = O

OH OH

глутаминовая к-та глутамин

Аналогично идет образование аспарагина. В организмах животных также образуются амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые являются резервом (депо) азота.

Аммиак, который образуется при дезамиировании аминокислот, может связываться аспарагиновой и глутаминовой кислотами. При этом образуются амиды аспарагин и глутамин.

Список использованной литературы:

1) Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия / Ю.А. Овчинников. - М.: Просвещение, 1987.

2) Яковишин Л.А. Избранные главы биоорганической химии / Л.А. Яковишин. - Севастополь: Стрижак-пресс, 2006.

3) Филиппович Ю.В. Основы биохимии. - М., 2007

4) Нейланд О.Я. Органическая химия.- М., 1990